生物化學
變構作用使蛋白質能夠將環境信號耦聯至功能輸出，然而，變構機制在進化過程中如何實現多樣化仍然知之甚少。在此，我們通過整合資訊論生物資訊學、DNA識別的結構表徵以及快速內部動力學的NMR測量，在廣泛存在且功能多樣的砷阻遏蛋白（ArsR）超家族中探討了這一問題。我們鑑定出界定ArsR蛋白結構骨架的保守殘基，以及編碼誘導物和DNA特異性的亞家族特異性位點。
在多硫化物傳感蛋白SqrR中，DNA結合複合物的晶體結構揭示了操縱子特異性如何由一組有限的殘基編碼，這與基於序列的預測一致，並且這些預測已通過對分化的ArsR調節因子開展的體外轉錄實驗得到功能驗證。我們進一步表明，SqrR中DNA結合的變構性抑制並不伴隨大尺度構象重排，而是與內部動力學的變化相關，這一點與此前在鋅傳感蛋白CzrA中的觀察結果一致。總之，這些結果支援這樣一種模型：構象熵在維持變構連通性的同時放寬了序列約束，從而使一個蛋白質超家族內部能夠實現功能多樣化。
📄 原文連結：https://www.biorxiv.org/content/10.64898/2026.05.15.721447v1?rss=1
🏷️ 變構調控 蛋白質內部動力學 轉錄阻遏蛋白 ArsR超家族 DNA結合特異性 NMR